Ces dernières années, un nombre important de données a été obtenu à partir d'expériences de Résonance Magnétique Nucléaire et de Dichroïsme Circulaire, sur l'influence de la séquence en acides aminés ainsi que sur l'influence d'autres types de paramètres sur la conformation des peptides en solution. Au regard du nombre de ces données, nous avons entrepris le développement de Pescador 'PEptides in Solution ConformAtion Database : Online Resource', une base de données de peptides en solution, afin de collecter ces données dans le but de les analyser. Pescador contient des données de RMN et de Dichroïsme Circulaire sur des peptides en solution, ainsi que des paramètres structuraux dérivés de ces données expérimentales. Un système de collecte des données par l'intermédiaire d'une interface web a été réalisé ainsi qu'un accès aux données stockées. Pour illustrer l'intérêt d'une telle base de données dans l'analyse des conformations des peptides, nous présentons une analyse des déplacements chimiques des protons alpha stockés dans Pescador, obtenus par RMN pour différents peptides, et provenant de différents laboratoires. A partir de cette analyse, nous proposons de nouvelles valeurs de déplacements chimiques pour les conformations non structurées, valeurs de références pour l'étude de la conformation de peptides en solution. Tout d'abord, nous montrons que ces valeurs sont similaires à celles obtenues expérimentalement sur des peptides modèles, et que leur variation en fonction de la concentration de trifluoroéthanol est similaire à celle reportée dans la littérature. Nous présentons aussi que les valeurs des déplacements chimiques sont utilisées pour dériver des facteurs de correction qui prennent en compte l'effet des résidus voisins. Ces facteurs sont comparables à ceux récemment dérivés à partir d'une série de peptides GGXGG [51]. Ces résultats encourageants suggèrent que plus le nombre de données déposées dans Pescador sera important, plus les analyses de ces données offriront des paramètres clés significatifs pour l'analyse de la conformation des peptides. La deuxième partie de ce travail réside dans l'analyse de motifs structuraux de protéines et de leurs caractristiques expérimentales. Nous présentons une méthode de classification permettant de passer des 97 protéines obtenues par RMN à des groupes de motifs structuraux. L'analyse de ces motifs et de leurs caractéristiques expérimentales met en évidence des particularités spécifiques en terme de patterns de contraintes nOe. La confirmation des observations faites dans le cadre de cette analyse avec des informations issues de la littérature, permet d'offrir des perspectives intéressantes à ce type d'étude.